Conceito de Oxidorredutase da NADH-Q
A oxidorredutase da
NADH-Q, complexo I (também chamado de desidrogenase da
NADH) da cadeia transportadora de eletrões, passa eletrões da
NADH para a ubiquinona (CoQ). É provavelmente o maior
componente
proteico presente na membrana interna da mitocôndria
(aproximadamente 900 kDA nos mamíferos) e contém na sua estrutura uma
molécula de mononucleótido de flavina (FMN; um grupo prostético
redox ativo que difere do dinucleótido de adenina e flavina (FAD)
somente pela ausência de monofosfato de adenosina (AMP)) e seis a
sete centros de ferro-enxofre que participam no processo de
transporte de eletrões na cadeia transportadora de eletrões. Nos
mamíferos, sete das suas quarenta e três subunidades são codificadas por
genes mitocondriais, com os restantes a serem codificados por genes
nucleares.
Os centros
ferro-enxofre, descobertos por Helmut Beinert (1913 - 2007),
apresentam-se comummente como um grupo
prostético de
proteínas ferro-enxofre. Existem quatro tipos de centros
ferro-enxofre. Os que se designam de centros [2Fe-2S] e
[4Fe-4S] têm na sua composição um igual número de iões sulfureto e
ferro em que ambos estão coordenados com quatro grupos sulfidril de
cisteína da proteína. O centro [3Fe-4S] é semelhante ao
centro [4Fe-4S], no entanto carece de um átomo de ferro. O centro
[Fe-S], que corre somente em bactérias, consiste num único átomo
de ferro ligado a 4 resíduos de cisteína. Note-se que, em cada
tipo de centro, os átomos de ferro estão coordenados a 4 átomos de
enxofre, apresentando-se numa disposição tetraédrica à volta do
ferro. Existe um outro tipo de centro ferro-enxofre que se
encontram em proteínas ferro-enxofre de Rieske (assim denominadas
após a sua descoberta por John Rieske (1923 -2012)), em que um dos
átomos de Ferro no centro [2Fe-2S] está coordenado por duas
histidinas.
O
estado oxidado
e reduzido dos centros ferro-enxofre diferem de uma carga formal
independentemente do número de iões de ferro. Isto acontece porque os
iões ferro de cada centro forma um sistema conjugado e pode ter estados
de oxidação entre +2 e +3. Por exemplo, cada um dos dois
centros [4Fe-4S] na proteína ferredoxina contém um Fe (II)
e dois Fe (III). O potencial de redução padrão de dado tipo de centro
ferro-enxofre depende da sua interação com a sua proteína associada,
bem como do seu estado de oxidação.
As coenzimas do
complexo I
A FMN e a
CoQ, as coenzimas do complexo I, podem
adotar três
estados de oxidação. É sabido que a NADH pode somente participar
em duas transferências de eletrões, embora tanto como a FMN e a
CoQ são capazes de aceitar e dar um ou dois eletrões devido à
estabilidade das suas estruturas semiquinonas. Por outro lado, os
citocromos do complexo III, em que a CoQ reduzida
passa os seus eletrões, somente são capazes de receberem um só eletrão.
Portanto, desta forma, a FMN e a CoQ fornecem uma passagem
de eletrões entre a NADH (dador de 2 eletrões) e os citocromos
(aceitadores de um eletrão).
Embora a
estrutura de raios-X do complexo I ainda não tenha sido
determinada, documentaram-se algumas estruturas de microscopia
eletrónica de baixa resolução do complexo I de coração de bovino,
da Neuropora crassa e da E. coli. Todas as estruturas
mostram uma proteína com uma forma “L”, com um domínio imerso na
membrana interna da mitocôndria e outro estendido para o interior da
matriz mitocondrial.
Outros assuntos
relevantes:
- Fosforilação
oxidativa
- Cadeia
transportadora de eletrões
- Oxidorredutase da
Coenzima Q (Complexo II)
- Complexo do
citocromo bc1 (Complexo III)
- Oxidase do citocromo
c (Complexo IV)
- Sintase do ATP
(Complexo V)
- Mitocôndria
|
Procure outros termos na nossa enciclopédia
|
A |
B |
C |
D |
E |
F |
G |
H |
I |
J |
K
| L |
M |
N |
O |
P |
Q |
R |
S |
T |
U |
V |
W |
X |
Y |
Z |
|
|
