Conceito de Oxidases de multicobre
(MCOs)
A
redução
de oxigénio molecular a água é realizada por uma família de
enzimas na natureza, as oxidases de
multicobre (MCOs), que em simultâneo cumprem uma variedade de
oxidações de iões metálicos ou substratos orgânicos. Os substratos das
oxidases de multicobre podem ser separados em dois grupos
principais. Em particular, no primeiro grupo, encontram-se os compostos
redox inorgânicos simples – por exemplo Cu1+ ou Fe2+
– e substratos orgânicos que são oxidados pela enzima através de um
mecanismo de radical catião – por exemplo ABTS (ácido
2,2'-azino-bis(3-etilbenzotiazolina-6-sulfónico). No segundo grupo,
pertencem os fenóis e aminas aromáticas.
As
enzimas oxidases de multicobre
necessitam de pelo menos quatro iões metálicos de cobre para cumprirem a
sua atividade. Estas enzimas possuem um
centro de cobre do tipo 1 (T1) para ligação de um átomo de cobre e um
centro trinuclear para outros três iões de cobre (TNC), que é composto
por dois cobres tipo 2 (T2) e um cobre tipo 3 (T3). Todas as oxidases
de multicobre possuem pelo menos um cobre T1, no entanto a enzima
ceruloplasmina possui três.
Nas
enzimas oxidases de multicobre, o
sítio cobre tipo 1 é normalmente localizado dentro de um sulco na
superfície da enzima, que constitui o
sítio de ligação do substrato. O cobre T1 é o centro
primário
no qual os eletrões de substratos redutores são aceites, e a sua
localização auxilia a sua função. De acordo com os substratos que são
oxidados, encontra-se variação na forma e tamanho do sítio de ligação do
substrato nas diferentes enzimas para cada substrato que constituem a
família de oxidases de multicobre.
As
diversas enzimas pertencentes à família oxidases de multicobre
têm sido aplicadas em diversas áreas, nomeadamente, na biorremediação
através das lacases, na saúde humana com a
ceruloplasmina
ou utilizando as lacases e bilirrubina oxidases em células de
biocombustível.
As
lacases constituem os membros mais simples da família de
enzimas oxidases de multicobre. As
lacases podem também ser entendidas como uma subfamília das
oxidases de multicobre. Estas estão presentes em todos os domínios
da vida, nomeadamente, os domínios Eukarya, Bacteria
e Archaea. As lacases utilizam o oxigénio molecular como
aceitador final de eletrões em vez de peróxido de hidrogénio. Isto é
vantajoso, por exemplo, para a utilização industrial das lacases em
relação a outras enzimas que degradam a lignina, tais como a lignina
peroxidase ou a manganês peroxidase (AA2) que utilizam como aceitador
final de eletrões o peróxido de hidrogénio. Isto permite uma catálise
menos dispendiosa, uma vez que os tanques são menos corroídos.
As
lacases
têm sido implicadas em diversas atividades biológicas relacionadas com a
formação de pigmentos, degradação de lignina, destoxificação e
patogénese. O seu potencial industrial elevado deve-se principalmente à
sua elevada capacidade de oxidação não específica relativa, à sua
independência de cofatores e também pela utilização do oxigénio
disponível como aceitador eletrónico.
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