Conceito de Mioglobina
Apesar de se assumir que a mioglobina
funcionasse exclusivamente para armazenar oxigénio, esta função aparece
somente nos mamíferos aquáticos como as focas e as baleias, que possuem
concentrações de mioglobina nos seus músculos dez vezes superiores às
dos mamíferos terrestres. Parece que a função fisiológica mais
importante da mioglobina nos mamíferos terrestres é facilitar o
transporte rápido de oxigénio para o músculo. A velocidade pela qual o
oxigénio pode difundir dos capilares para os tecidos, e assim o nível de
respiração, é limitado pela solubilidade baixa do oxigénio na solução
aquosa. A mioglobina aumenta a solubilidade efetiva do O2 no músculo.
Assim, esta proteína pode funcionar como uma “brigada molecular” que
facilita a difusão do oxigénio. Recentemente, descobriu-se uma nova
função fisiológica da mioglobina, como desintoxicante do óxido nítrico
(molécula sinalizadora altamente reativa) através da sua conversão para
NO3-.
Estrutura da mioglobina
A mioglobina consiste em 8 hélices (de A a
H) que estão ligadas por pequenos segmentos polipéptidos para formar uma
molécula elipsoidal com as dimensões de 44 x 44 x 25 Å. As hélices são
maioritariamente α, mas com algumas distorções na sua geometria como um
estreitamento no fim das hélices A, C, E e G. Os resíduos são designados
consoante a sua localização na hélice ou no segmento interhelical. Por
exemplo, o resíduo B5 é o quinto resíduo a partir do N-terminal da
hélice B e o resíduo FG3 é o terceiro resíduo a partir do N-terminal do
segmento não helical que conecta as hélices F e G. Para além disto,
também se usa a numeração sequencial de todos os aminoácidos a partir do
resíduo N-terminal do polipéptido, onde por vezes se usam as duas
convenções de uma forma simultânea. Por exemplo, Glu EF7(83) da
mioglobina é o 83º resíduo a partir do seu N-terminal e o sétimo resíduo
do segmento não helical que conecta as hélices E e F. O grupo heme está
firmemente embutido numa estrutura hidrofóbica formada principalmente
por hélices B, C, G e H e também pelos segmentos CD e FG. O quinto
ligando do Fe (II) do grupo heme é a His F8, a histidina proximal. Na
oximioglobina, o Fe (II) está posicionado a 0.22 Å para fora do plano do
heme. A His E7, a histidina distal, forma uma ponte de hidrogénio com o
O2. Na desoximioglobina, a sexta ligação do Fe (II) está desocupada
porque a histidina distal está demasiado longe para coordenar com o Fe
(II). Para além disto, o Fe (II) moveu-se para uma localização 0.55 Å
fora do plano do heme. Existem outras alterações estruturais da
mioglobina dependendo dos estados de oxigenação, que consistem em
pequenos movimentos e ajustamentos de segmentos. Em grosso modo, pode
dizer-se que as estruturas oxi e desoxi da mioglobina são praticamente
sobreponíveis.
Outros assuntos relacionados:
- Heme
- Hemoglobina
- Mecanismo de cooperação da ligação do oxigénio na hemoglobina
- Efeito de Bohr
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