Conceito de Hemoglobina
A observação da hemoglobina cristalizada
foi primeiramente reportada por Friedrich Hunefeld (1799 - 1882) em 1840
e por Edward Reichert e Amos Brown, que publicaram um atlas fotográfico
de cristais de hemoglobina de centenas de espécies. A hemoglobina foi
uma das primeiras proteínas a ter a sua massa molecular determinada, a
primeira proteína a ser caracterizada por ultracentrifugação, a primeira
a ser associada a uma função fisiológica específica e a primeira onde se
demonstrou que uma mutação génica pontual pode provocar uma alteração de
um aminoácido na sua estrutura proteica. A hemoglobina não é só um
reservatório de oxigénio, é também um sistema complexo de entrega de
oxigénio que fornece a quantidade necessária de oxigénio que os tecidos
precisam para as suas funções metabólicas.
A hemoglobina é um heterotetramero, α2β2
(alternativamente, um dímero de protomeros αβ). As subunidades α e β são
estruturalmente semelhantes com elas e também com a mioglobina, que é a
proteína monomérica que se encontra no músculo e que também se liga ao
oxigénio. A evolução dos organismos requereu o desenvolvimento de um
sistema circulatório que transporta ativamente o O2 e os nutrientes para
os tecidos. O sangue de organismos desenvolvidos precisam de um
transportador de oxigénio como a hemoglobina porque a solubilidade do O2
no plasma sanguíneo é demasiado baixa para possuir suficiente oxigénio
para as necessidades metabólicas. A hemoglobina consegue ligar-se no
máximo a quatro moléculas de oxigénio. Para além deste gás, a
hemoglobina também consegue transportar o dióxido de carbono e o óxido
nítrico.
Estrutura da Hemoglobina
O tetrâmero da hemoglobina é uma molécula
esférica com as dimensões de 64 x 55 x 50 Å. A estrutura terciária das
subunidades α e β são bastantes semelhantes entre elas e também
similares à mioglobina. No entanto, só partilham 18% dos resíduos de
aminoácidos e não existe a hélice D na subunidade α da hemoglobina. As
cadeias polipeptídeas da hemoglobina estão dispostas de uma forma que
existem diversas interações entre as subunidades. O interface α1-β1 (e o
seu equivalente simétrico α2-β1) é constituído por 35 resíduos, enquanto
o interface α1-β2 (e α2-β1) envolve 19 resíduos. Estas interações são
predominantemente hidrofóbicas, no entanto existem numerosas pontes de
hidrogénio e algumas ligações iónicas. Por outro lado, interações entre
subunidades similares (α1-α2 ou β1-β2) são reduzidas e as que existem
são polares.
A oxigenação provoca uma grande mudança
estrutural da estrutura quarternária da hemoglobina, fazendo com que a
oxihemoglobina e a desoxihemoglobina tenham diferentes formas. A
oxigenação induz a rotação do dímero α1β1 em 15o relativamente ao dímero
α2β2, fazendo com que alguns átomos do interface α1-β2 alterem a sua
localização em 6 Å. A conformação quarternária da desoxihemoglobina é
denominada de estado T (do inglês “tense”) e da oxihemoglobina de estado
R (do inglês “relaxed”).
Outros assuntos relacionados:
- Sangue
- Heme
- Mioglobina
- Mecanismo de cooperação da ligação do oxigénio na hemoglobina
- Efeito de Bohr
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