Conceito de Heme
O heme é
um cofactor
que consiste num ião ferroso contido no centro de um grande anel
orgânico heterocíclico, denominado de porfirina,
constituído por 4 grupos pirrólicos unidos por ligações metino.
Os hemes são comummente conhecidos por fazerem parte da
constituição da hemoglobina, mas também da mioglobina,
citocromo, catalase, entre outros.
O grupo heme da
mioglobina e hemoglobina
O heme é
responsável
pela cor vermelha característica dos glóbulos vermelhos e é o
local onde cada monómero de globina se liga a uma molécula
de O2 (as globinas são proteínas sem o grupo heme
da hemoglobina (Hb) e da mioglobina(Mb)). A Mb e
cada uma das quatro subunidades da Hb ligam-se de uma forma não
covalente a um grupo heme. Nestas duas proteínas, o átomo de
ferro encontra-se normalmente no estado de oxidação ferroso (Fe
(II)), independentemente se o heme se encontra oxigenado ou
não. O átomo de ferro na Mb e Hb desoxigenada efetua cinco
ligações a cinco azotos, formando uma pirâmide quadrática: quatro
ao anel de porfirina e uma à histidina próxima do
anel. Quando a Mb e a Hb se encontram oxigenadas, o
oxigénio liga-se ao ião ferroso no local oposto do ligando de
histidina do anel de porfirina. A oxigenação altera o estado
eletrónico do heme-Fe (II), tal como indica a mudança de cor do
sangue.
Algumas
pequenas
moléculas, como o monóxido de carbono (CO), óxido nítrico (NO) e sulfeto
de hidrogénio (H2S), coordenam com o ião ferroso da Hb
ou da Mb, com uma maior afinidade do que o oxigénio. Esta
evidência, juntamente com o facto de isto também acontecer com os
citocromos, contribui para que estes gases sejam substâncias
altamente tóxicas.
O Fe (II) da
Hb ou Mb pode ser
oxidado a Fe
(III) para formar a metahemoglobina (metHb) ou
metamioglobina (metMb). A metHb não se consegue ligar
ao oxigénio, pois o seu Fe (III) já se encontra ligado a uma
molécula de água. A cor acastanhada do sangue seco ou da carne velha
deve-se à metHb e à metMb. Os eritrócitos contêm uma
enzima, redutase da metemoglobina, que converte o Fe(III)
da metMb a Fe (II).
O NO que é
sintetizado em
diversos tecidos funciona como molécula sinalizadora que tem o objetivo
de induzir a vasodilatação. Assim que o NO efetua a sua
ação sinalizadora é importante que seja rapidamente eliminado para
prevenir a sua interferência com outras moléculas sinalizadoras. Para
além disto, o NO é uma molécula reativa e tóxica. No músculo, a
destoxificação do NO é conseguida provocando a sua reação com a
Mb oxigenada, resultando de um ião nitrato e uma metMb.
Da mesma forma, a destoxificação do NO presente no sangue é
conduzida através da mediação da Hb oxigenada.
Alguns tipos de
grupo heme:
- Heme a;
é
composto por
uma porfirina ligada a um átomo de ferro que difere do heme b
devido ao grupo metil da cadeia lateral da posição 8 do anel estar
oxidado a um grupo formil e também por uma cadeia isoprenoide estar
ligada a uma cadeia lateral vinil da posição 2 do heme
tetrapirrole. O heme a está presente na oxidase do
citocromo c.
- Heme b,
também
conhecido por protoheme IX; é o tipo de heme mais comum
nas proteínas dos seres vivos, estando presente tanto na Hb como
na Mb.
- Heme c;
difere do
heme b pelo facto de duas cadeias laterais vinil do
heme b estarem substituídas por ligações tioéter à proteína.
Outros assuntos
relacionados:
- Hemoglobina
- Mioglobina
- Ligação do oxigénio
à hemoglobina
- Oxidase do citocromo
c
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